П > ПЕ ПепсинПЕПСИНПЕПСИН, фермент класса гидролаз; эндопептидаза, катализирует расщепление белков (кроме протаминов и склеропротеинов) и пептидов. Присутствует в желудочном соке позвоночных (за исключением не имеющих желудка рыб, круглоротых и животных с нежелезистым желудком). С П. начинается процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте. Он вырабатывается клетками слизистой желудка в виде неактивного предшественника (профермента) - пепсиногена. Последний под влиянием соляной кислоты желудочного сока и уже содержащегося в нём активного фермента превращается в П. (при этом отщепляется N-концевой фрагмент, содержащий ок. 44 аминокислотных остатков). П. характеризуется низкой изоэлектрич. точкой (находится при pH ниже 1), наиболее устойчив при pH ок. 5,0, быстро и необратимо инактивируется при pH выше 6,0. Активен в кислой среде (оптимум pH 1,5-2,0). Строгой специфичностью не обладает, атакует преим. пептидные связи по остаткам тирозина, фенилаланина, триптофана и некоторых др. аминокислот; при этом образуются пептиды и небольшое количество свободных аминокислот. Открыт в 1836 Т. Шванном; в 1930 получен Дж. Нортропом в кристаллич. виде. Молекула фермента состоит из одной полипептидной цепи; установлена его первичная и пространственная структура. П. человека содержит 327 аминокислотных остатков, 3 дисульфидные связи и остаток фосфорной кислоты, связанный с гидроксильной группой серина; молекулярная масса 34500. Известно ок. 12 изоформ П. (см. Изоферменты). Естеств. ингибитор П. - пепстатин - пентапептид, продуцируемый бактериями рода Streptomyces. П. (гл. обр. выделенный из желудков свиньи) используется в медицине (при хронич. гастрите, язвенной болезни, нарушениях секреции желудка и др.), в сыроделии.Литература Лит.: Acid proteases, structure, function and biology. N. Y., 1977; Антонов В.К. Химия протеолиза. М., 1991. |
 |