М > МЫ Мышечное сокращение Схема организации толстых и тонких филаментов в саркомере: а - фаза расслабления; б - фаза сокращения; 1 - толстый филамент; 2 - тонкий филамент; 3 - головка миозина; 4 &... МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕАвторы: Н.Б. ГусевМЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ, укорочение или напряжение мышц в ответ на поступающий нервный импульс или на воздействие медиатора. Молекулярные механизмы М. с. сходны в разл. типах мышечной ткани. Впервые гипотетич. модель, объясняющая механизм М. с. (модель «скользящих нитей»), предложена в 1954 англ. (А.Ф. Хаксли и Р. Нидергерке) и амер. (Х. Хаксли и Дж. Хансон) учёными. Наиболее упорядочен сократит. аппарат поперечно-полосатых (скелетных) мышц. Вдоль их мышечных волокон располагаются миофибриллы. Каждая из них состоит из последовательно расположенных повторяющихся элементов - саркомеров, отделяемых друг от друга Z -дисками. В саркомерах находятся тонкие нити (филаменты), состоящие преим. из белка актина, и расположенные параллельно им толстые, образованные гл. обр. белком миозином. На поверхности толстых филаментов с определённой периодичностью и строгой симметрией располагаются т. н. головки, образованные глобулярными N -концевыми участками молекул миозина, в которых находятся актин-связывающий и АТФазный центры. Головки левой и правой частей толстого филамента имеют противоположную направленность. Каждому миозиновому филаменту соответствуют неск. тонких актиновых; одним концом они прикрепляются к Z -диску, а другим обращены к центру саркомера. Актиновые нити, расположенные в левой и правой частях каждого саркомера, имеют противоположную направленность. В состоянии покоя нити актина и миозина пространственно частично перекрывают друг друга, однако головки миозина слабо взаимодействуют с актином и мышца находится в расслабленном состоянии. М. с. скелетных мышц инициирует нервный импульс, поступающий от двигательного нейрона и вызывающий высвобождение ионов Ca 2 + из саркоплазма тич. ретикулума. Повышение концентрации Ca 2 + сопровождается структурными изменениями в регуляторных белках (тропонине и тропомиозине), расположенных на активном филаменте, что делает возможным присоединение головок миозина к актину и пошаговое проталкивание тонких филаментов к центру саркомера. В результате скольжения двух типов филаментов относительно друг друга (без изменения их длины) происходит укорочение саркомера и миофибрилл в целом. При уменьшении концентрации ионов Ca 2 + в саркоплазме регуляторные белки приобретают своё первоначальное состояние, что приводит к ослаблению взаимодействия между толстыми и тонкими филаментами и расслаблению мышцы. Для осуществления М. с. необходима энергия, которая освобождается за счёт гидролиза АТФ головками миозина. В гладких мышцах толстые и тонкие филаменты расположены менее упорядоченно, чем в поперечно-полосатых. Регуляция сокращения гладких мышц осуществляется преим. путём обратимого фосфорилирования лёгких цепей миозина, катализируемого спец. ферментом, активность которого зависит от концентрации ионов Ca 2 + и присутствия белка кальмодулина. Стимулом для М. с. служат импульсы, приходящие по вегетативным нервам, или гормональные сигналы, приводящие к повышению концентрации Ca 2 + в саркоплазме и фосфорилированию лёгких цепей. Литература Лит.: Молекулярная биология клетки: В 3 т. М., 1994; Мышечные ткани. М., 2001. |
 |